Las proteínas FUS y TDP-43 actúan en la patogénesis de la ELA de forma diferente

La buena salud viene de la cabeza

Séneca

Uno de los últimos genes que se han relacionado con la esclerosis lateral amiotrófica (ELA), FUS, protagoniza dos estudios que se publican en el último número de PLoS Biology.

Investigadores coordinados por Aaron Gitler y James Shorter, de la Universidad de Pensilvania, han examinado en levaduras la biología de FUS y han determinado que ciertas alteraciones en el ARN pueden explicar cómo el gen contribuye al desarrollo de la ELA.

Junto a FUS, la proteína TDP-43 también está implicada en ciertos casos de la enfermedad. Ambas son similares, pero, pese a su parecido, hasta hace poco no se ha sabido si su contribución a la enfermedad era similar o diferenciada. Según explican los autores, las características bioquímicas que promueven la formación de acúmulos cerebrales y medulares característicos de la ELA son las que diferencian a ambas proteínas.

La porción similar priónica es fundamental para que ambas proteínas puedan formar los acúmulos. Pero, en contraste con TDP-43, FUS necesita secuencias extra en otra región proteica para iniciar el proceso. Esto sugiere que el mecanismo patológico difiere entre la ELA asociada a acúmulos FUS y la ELA asociada a agregados de TDP-43.

Gránulos de estrés
Los autores esperaban que ambas proteínas se comportaran igual. Al descubrir lo contrario, se centraron en discernir qué genes podían inhibir la toxicidad relacionada con ambas proteínas. Según han averiguado, los gránulos de estrés celular se asocian con la toxicidad de FUS.

Como conclusión a los estudios, los investigadores sugieren no asumir que FUS y TDP-43 contribuyen a la ELA de la misma manera. El procesamiento de ARN podría conducir hacia nuevas terapias, pero hay que introducir una nueva idea: es posible que haya que actuar sobre distintas vías de señalización según sea una u otra proteína la causante de la enfermedad.

Fuente:www.diariomedico.com

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